近日，华中雷竞技ap官网入口 大学园艺植物生物学教育部重点实验室刘继红教授团队研究成果以“Two AT-Hook proteins regulate A/NINV7 ex
pression to modulate sucrose catabolism for cold tolerance in Po
ncirus trifoliata”为题在New Phytologist发表。该研究揭示了柑橘抗寒资源通过调控蔗糖代谢应答低温胁迫的分子机制，为果树栽培及培育优质抗寒种质提供新思路。
低温是限制柑橘产业发展的主要非生物逆境因子。在胁迫环境下，植物会通过代谢调控积累一定的渗透调节剂来维持细胞及细胞膜的稳定性。其中转化酶（Invertase）介导的蔗糖水解生成葡萄糖和果糖在逆境应答中发挥重要作用，但是关于糖在低温下的转化利用及低温应答调控机制仍然不清楚。本研究中，研究人员利用柑橘抗寒资源枳为主要研究对象，经过前期低温应答表达谱分析，发掘出受低温显著诱导的转化酶基因PtrA/NINV7。遗传转化证据表明，抑制PtrA/NINV7表达后柑橘砧木的抗寒性能降低，这一过程和蔗糖的水解和葡萄糖及果糖的积累紧密关联。
研究人员进一步鉴定了PtrA/NINV7启动子上响应低温的区间，并利用该片段通过酵母单杂交筛选文库，鉴定到正向调控PtrA/NINV7基因表达的两个转录因子AHL14 和AHL17（AT-Hook Motif Co
ntaining Nuclear Localized proteins）。AHL14 和AHL17均能直接独立地调控PtrA/NINV7，且在抗寒中发挥正调控作用。研究还发现，AHL14 和AHL17可以蛋白互作形成同源或异源二聚体，同时与组蛋白乙酰转移酶（HATs）互作形成复合体，提升PtrA/NINV7启动子区域Histone 3乙酰化水平，进一步增强低温下PtrA/NINV7基因表达水平，促进蔗糖分解代谢提升植物抗寒。该研究揭示了柑橘抗寒资源一个新的低温应答模块AHL14/17-HATs-A/NINV7，创新性地揭示了AHL蛋白的抗寒功能和作用机制，解析了植物逆境应答中蔗糖代谢的分子调控网络，同时本研究中发掘的重要转录因子PtrAHL已获批专利保护（专利号：ZL 2021 1 1284972.4）。因此本研究内容不仅为提升柑橘抗寒性提供理论指导，也为抗寒基因工程提供了关键基因资源。
华中雷竞技ap官网入口 大学叙利亚博士留学生Bachar Dahro为论文第一作者，刘继红教授和李春龙教授为论文通讯作者。该研究受到了国家重点研发计划、国家自然科学基金和湖北省自然科学基金创新群体等项目资助。
【英文摘要】
Invertase （INV）-mediated sucrose （Suc） hydrolysis, leading to the irreversible production of glucose （Glc） and fructose （Frc）， plays an essential role in abiotic stress tolerance of plants. However, the regulatory network associated with the Suc catabolism in respo
nse to cold enviro
nment remains largely elusive.
Herein, a cold-induced alkaline/neutral INV gene （PtrA/NINV7） of trifoliate orange （Po
ncirus trifoliata （L.） Raf.） was shown to function in cold tolerance via mediating the Suc hydrolysis. Meanwhile, a nuclear matrix-associated region （MAR） co
ntaining A/T-rich sequences within its promoter was indispensable for the cold induction of PtrA/NINV7.
Two AT-Hook Motif Co
ntaining Nuclear Localized （AHL） proteins, PtrAHL14 and PtrAHL17, were identified as upstream trans
criptio
nal activators of PtrA/NINV7 by interacting with the A/T-rich motifs. PtrAHL14 and PtrAHL17 function positively in the cold tolerance by modulating PtrA/NINV7-mediated Suc catabolism. Furthermore, both PtrAHL14 and PtrAHL17 could form homo- and hetero-dimers between each other, and interacted with two histone acetyltransferases （HATs）， GCN5 and TAF1, leading to elevated histone3 acetylation level under the cold stress.
Taken together, our findings unraveled a new cold-respo
nsive signaling module （AHL14/17-HATs-A/NINV7） for orchestration of Suc catabolism and cold tolerance, which shed light on the molecular mechanisms underlying Suc catabolism catalyzed by A/NINVs under cold stress.
原文链接：
https://nph.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111/nph.18304
